Aminoácido
aminoácidos A estrutura e função dos aminoácidos. Encyclopædia Britannica, Inc. Veja todos os vídeos para este artigo
Aminoácido , qualquer um de um grupo de moléculas orgânicas que consistem em um grupo amino básico (―NHdois), um grupo carboxil ácido (―COOH) e um orgânico R (ou cadeia lateral) que é único para cada aminoácido. O termo aminoácido é curto para ácido α-amino [alfa-amino] carboxílico . Cada molécula contém uma central carbono (C) átomo, denominado carbono-α, ao qual um grupo amino e um grupo carboxila estão ligados. As duas ligações restantes do átomo de carbono α são geralmente satisfeitas por um hidrogênio (H) átomo e o R grupo. A fórmula de um aminoácido geral é:
Principais perguntas
O que é um aminoácido?
- Um aminoácido é uma molécula orgânica composta por um grupo amino básico (−NHdois), um grupo carboxil ácido (−COOH) e um orgânico R (ou cadeia lateral) que é único para cada aminoácido.
- O termo aminoácido é a abreviatura de ácido α-amino [alfa-amino] carboxílico.
- Cada molécula contém uma central carbono (C) átomo, denominado carbono-α, ao qual um grupo amino e um grupo carboxila estão ligados. As duas ligações restantes do átomo de carbono α são geralmente satisfeitas por um hidrogênio (H) átomo e o R grupo.
- Os aminoácidos funcionam como os blocos de construção de proteínas . As proteínas catalisam a grande maioria das reações químicas que ocorrem na célula. Eles fornecem muitos dos elementos estruturais de uma célula e ajudam a unir as células aos tecidos.
Quais são os blocos de construção de 20 aminoácidos das proteínas?
- No corpo humano, existem 20 aminoácidos que funcionam como blocos de construção de proteínas .
- Nove desses aminoácidos são considerados essenciais - eles devem ser consumidos na dieta - enquanto cinco são considerados não essenciais porque podem ser produzidos pelo corpo humano. Os seis aminoácidos formadores de proteínas restantes são condicionais, sendo essenciais apenas em certos estágios da vida ou em certos estados de doença.
- Os aminoácidos essenciais são histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina.
- Os aminoácidos não essenciais são alanina, asparagina, ácido aspártico, ácido glutâmico e serina.
- Os aminoácidos condicionais incluem arginina, cisteína, glutamina, glicina, prolina e tirosina.
- Algumas autoridades reconhecem um 21º aminoácido, a selenocisteína, que é derivado da serina durante a biossíntese de proteínas.
Qual é a diferença entre aminoácidos padrão e não padrão?
- Os aminoácidos normalmente são classificados como padrão ou não padrão, com base na polaridade, ou distribuição de carga elétrica, do R grupo (cadeia lateral).
- Os 20 (ou 21) aminoácidos que funcionam como blocos de construção de proteínas são classificados como padrão.
- Os aminoácidos não padrão são basicamente aminoácidos padrão que foram modificados quimicamente após terem sido incorporados a uma proteína (modificação pós-tradução); eles também podem incluir aminoácidos que ocorrem em organismos vivos, mas não são encontrados nas proteínas. Entre os últimos está o ácido γ-carboxiglutâmico, um resíduo de aminoácido de ligação ao cálcio encontrado na proteína protrombina da coagulação do sangue.
- A modificação pós-tradução mais importante de aminoácidos em organismos eucarióticos (incluindo humanos) é a fosforilação, na qual uma molécula de fosfato é adicionada à porção hidroxila do R grupos de serina, treonina e tirosina. A fosforilação desempenha um papel crítico na regulação da função da proteína e na sinalização celular.
Quais são alguns dos usos industriais dos aminoácidos?
Além de seu papel como proteína blocos de construção em organismos vivos, os aminoácidos são usados industrialmente de várias maneiras. O primeiro relato da produção comercial de um aminoácido foi em 1908. Foi então que o agente aromatizante glutamato monossódico (MSG) foi preparado a partir de um tipo de grande alga. Isso levou à produção comercial de MSG, que agora é produzido usando um processo de fermentação bacteriana com amido e melaço como fontes de carbono. Glicina, cisteína e D, L-alanina também são usadas como aditivos alimentares, e misturas de aminoácidos servem como intensificadores de sabor na indústria de alimentos.
Os aminoácidos são usados terapeuticamente para fins nutricionais e farmacêuticos. Por exemplo, os tratamentos com um único aminoácido fazem parte da abordagem médica para controlar certos estados de doença. Os exemplos incluem L-dihidroxifenilalanina (L-dopa) para doença de Parkinson ; glutamina e histidina para tratar úlceras pépticas; e arginina, citrulina e ornitina para tratar doenças do fígado.
Leia mais abaixo: Alguns usos comuns Glutamato monossódico Leia mais sobre o glutamato monossódico.
Os aminoácidos diferem uns dos outros na estrutura química particular do R grupo.
Blocos de construção de proteínas
Proteínas são de importância primordial para o funcionamento contínuo da vida na Terra. As proteínas catalisam a grande maioria das reações químicas que ocorrem no célula . Eles fornecem muitos dos elementos estruturais de uma célula e ajudam a unir as células aos tecidos. Algumas proteínas atuam como elementos contráteis para possibilitar o movimento. Outros são responsáveis pelo transporte de materiais vitais do exterior da célula (extracelular) para o seu interior (intracelular). As proteínas, na forma de anticorpos, protegem os animais de doenças e, na forma de interferon , montar um ataque intracelular contra vírus que escaparam à destruição pelos anticorpos e outros sistema imunológico defesas. Muitos hormônios são proteínas. Por último, mas não menos importante, as proteínas controlam a atividade de genes (expressão genetica).
Esta abundância de tarefas vitais é refletido no incrível espectro de proteínas conhecidas que variam notavelmente em seu tamanho, forma e carga gerais. No final do século 19, os cientistas perceberam que, embora existam muitos tipos diferentes de proteínas na natureza, todas as proteínas em sua hidrólise produzem uma classe de proteínas mais simples. compostos , os blocos de construção das proteínas, chamados aminoácidos. O aminoácido mais simples é chamado glicina, assim chamado por seu sabor doce ( glyco , açúcar). Foi um dos primeiros aminoácidos a ser identificado, tendo sido isolado da gelatina de proteína em 1820. Em meados da década de 1950, cientistas envolvidos na elucidação da relação entre proteínas e genes concordaram que 20 aminoácidos (chamados de aminoácidos padrão ou comuns) deviam ser considerados os blocos de construção essenciais de todas as proteínas. O último a ser descoberto, a treonina, foi identificada em 1935.
Quiralidade
Todos os aminoácidos, exceto a glicina, são moléculas quirais. Ou seja, eles existem em duas formas assimétricas opticamente ativas (chamadas enantiômeros) que são imagens espelhadas uma da outra. (Esta propriedade é conceitualmente semelhante à relação espacial da mão esquerda com a mão direita.) Um enantiômero é designadode o outroeu. É importante notar que os aminoácidos encontrados nas proteínas quase sempre possuem apenas oeu-configuração. Isso reflete o fato de que o enzimas responsável por proteína síntese evoluiu para utilizar apenas oeu-enantiômeros. Refletindo essa quase universalidade, o prefixoeugeralmente é omitido. Algumd-aminoácidos são encontrados em microrganismos, particularmente no célula paredes de bactérias e em vários dos antibióticos. No entanto, eles não são sintetizados no ribossomo.
Propriedades ácido-base
Outra característica importante dos aminoácidos livres é a existência de um grupo básico e um ácido no carbono α. Compostos como aminoácidos que podem atuar como um ácido ou um base são chamados anfotéricos. O grupo amino básico normalmente tem um pKa entre 9 e 10, enquanto o grupo α-carboxila ácido tem um pKa que geralmente é próximo a 2 (um valor muito baixo para carboxilas). O pKa de um grupo é o pH valor no qual a concentração do grupo protonado é igual à do grupo não protonado. Assim, em pH fisiológico (cerca de 7–7,4), os aminoácidos livres existem amplamente como dipolares íons ou zwitterions (alemão para íons híbridos; um zwitterion carrega um número igual de grupos carregados positiva e negativamente). Qualquer aminoácido livre e, da mesma forma, qualquer proteína irá, em algum pH específico, existir na forma de um zwitterion. Ou seja, todos os aminoácidos e todas as proteínas, quando submetidos a mudanças no pH, passam por um estado em que existe um número igual de cargas positivas e negativas na molécula. O pH em que isso ocorre é conhecido como ponto isoelétrico (ou pH isoelétrico) e é denominado pI. Quando dissolvidos em água, todos os aminoácidos e todas as proteínas estão presentes predominantemente em sua forma isoelétrica. Dito de outra forma, há um pH (o ponto isoelétrico) no qual a molécula tem uma carga líquida zero (igual número de cargas positivas e negativas), mas não há pH no qual a molécula tem uma carga zero absoluta (ausência completa de cargas positivas e negativas). Ou seja, os aminoácidos e as proteínas estão sempre na forma de íons; eles sempre carregam grupos carregados. Este fato é de vital importância ao se considerar mais a bioquímica dos aminoácidos e proteínas.
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