Enzima
Enzima , uma substância que atua como um catalisador em organismos vivos, regulando a taxa na qual reações químicas prosseguir sem ser alterado no processo.
Na teoria do ajuste induzido da ligação enzima-substrato, um substrato se aproxima da superfície de uma enzima (etapa 1 na caixa A, B, C) e causa uma mudança na forma da enzima que resulta no alinhamento correto dos grupos catalíticos ( triângulos PARA e B ; círculos C e D representam grupos de ligação ao substrato na enzima que são essenciais para a atividade catalítica). Os grupos catalíticos reagem com o substrato para formar produtos (etapa 2). Os produtos então se separam da enzima, liberando-a para repetir a sequência (etapa 3). As caixas D e E representam exemplos de moléculas que são muito grandes ou muito pequenas para o alinhamento catalítico adequado. As caixas F e G demonstram a ligação de uma molécula inibidora ( eu e eu ′) A um sítio alostérico, evitando assim a interação da enzima com o substrato. A Caixa H ilustra a ligação de um ativador alostérico ( X ), uma molécula não-substrato capaz de reagir com a enzima. Encyclopædia Britannica, Inc.
Principais perguntas
O que é uma enzima?
- Uma enzima é uma substância que atua como um catalisador em organismos vivos, regulando a taxa na qual reações químicas prosseguir sem ser alterado no processo.
- Os processos biológicos que ocorrem em todos os organismos vivos são reações químicas, e a maioria é regulada por enzimas.
- Sem enzimas, muitas dessas reações não ocorreriam a uma taxa perceptível.
- As enzimas catalisam todos os aspectos do metabolismo celular. Isso inclui a digestão dos alimentos, na qual grandes moléculas de nutrientes (como proteínas, carboidratos e gorduras) são quebradas em moléculas menores; a conservação e transformação da energia química; e a construção de macromoléculas celulares a partir de precursores menores.
- Muitas doenças humanas hereditárias, como albinismo e fenilcetonúria, resultam da deficiência de uma determinada enzima.
De que são compostas as enzimas?
- Um grande proteína molécula de enzima é composta por um ou mais aminoácido cadeias chamadas cadeias polipeptídicas. A sequência de aminoácidos determina os padrões de dobramento característicos da estrutura da proteína, que é essencial para a especificidade da enzima.
- Se a enzima for submetida a mudanças, como flutuações de temperatura ou pH, a estrutura da proteína pode perder sua integridade (desnaturação) e sua capacidade enzimática.
- Ligado a algumas enzimas está um componente químico adicional denominado cofator, que é um participante direto no evento catalítico e, portanto, é necessário para a atividade enzimática. Um cofator pode ser uma coenzima - uma molécula orgânica, como uma vitamina - ou um íon de metal inorgânico. Algumas enzimas requerem ambos.
- Todas as enzimas já foram consideradas proteínas, mas desde os anos 1980 a capacidade catalítica de certos ácidos nucléicos, chamados ribozimas (ou RNAs catalíticos), foi demonstrada, refutando esse axioma.
Quais são os exemplos de enzimas?
- Praticamente todas as numerosas e complexas reações bioquímicas que ocorrem em animais, plantas e microrganismos são reguladas por enzimas e, portanto, há muitos exemplos. Entre algumas das enzimas mais conhecidas estão as enzimas digestivas dos animais. A enzima pepsina, por exemplo, é um componente crítico dos sucos gástricos, ajudando a quebrar as partículas de alimentos no estômago. Da mesma forma, a enzima amilase, presente na saliva, converte o amido em açúcar, ajudando a iniciar a digestão.
- Na medicina, a enzima trombina é usada para promover a cicatrização de feridas. Outras enzimas são usadas para diagnosticar certas doenças. A enzima lisozima, que destrói as paredes celulares, é usada para matar bactérias.
- A enzima catalase provoca a reação pela qual o peróxido de hidrogênio é decomposto em água e oxigênio. A catalase protege as organelas celulares e os tecidos dos danos causados pelo peróxido, que é continuamente produzido por reações metabólicas.
Que fatores afetam a atividade enzimática?
- A atividade enzimática é afetada por vários fatores, incluindo a concentração de substrato e a presença de moléculas inibidoras.
- A taxa de uma reação enzimática aumenta com o aumento da concentração de substrato, atingindo a velocidade máxima quando todos os sítios ativos das moléculas de enzima estão engajados. Assim, a taxa de reação enzimática é determinada pela velocidade na qual os locais ativos convertem substrato em produto.
- A inibição da atividade enzimática ocorre de diferentes maneiras. A inibição competitiva ocorre quando moléculas semelhantes às moléculas do substrato se ligam ao sítio ativo e evitam a ligação do substrato real.
- A inibição não competitiva ocorre quando um inibidor se liga à enzima em um local diferente do local ativo.
- Outro fator que afeta a atividade enzimática é o controle alostérico, que pode envolver a estimulação da ação enzimática e também a inibição. A estimulação e inibição alostérica permitem a produção de energia e materiais pela célula quando são necessários e inibem a produção quando o suprimento é adequado.
Segue-se um breve tratamento das enzimas. Para tratamento completo, Vejo proteína: enzimas .
Os processos biológicos que ocorrem em todos os organismos vivos são reações químicas , e a maioria é regulada por enzimas. Sem enzimas, muitas dessas reações não ocorreriam a uma taxa perceptível. As enzimas catalisam todos os aspectos de célula metabolismo . Isso inclui a digestão dos alimentos, em que grandes moléculas de nutrientes (como proteínas , carboidratos e gorduras) são decompostos em moléculas menores; a conservação e transformação da energia química; e a construção de macromoléculas celulares de menores precursores . Muitas doenças humanas hereditárias, como albinismo e fenilcetonúria, resultam da deficiência de uma determinada enzima.
As enzimas também têm valiosas aplicações industriais e médicas. A fermentação do vinho, a fermentação do pão, a coalhada do queijo e a fabricação da cerveja foram praticadas desde os primeiros tempos, mas só no século 19 essas reações foram entendidas como sendo o resultado da atividade catalítica das enzimas. Desde então, as enzimas assumiram uma importância crescente nos processos industriais que envolvem reações químicas orgânicas. O uso de enzimas em medicamento incluem matar microorganismos causadores de doenças, promover a cicatrização de feridas e diagnosticar certas doenças.
enzima; O coalho para a fabricação de queijo, que contém a enzima protease quimosina, é adicionado ao leite durante a fabricação do queijo. Fedecandoniphoto / Dreamstime.com
Natureza química
Todas as enzimas já foram consideradas proteínas, mas desde os anos 1980 a capacidade catalítica de certos ácidos nucléicos, chamados ribozimas (ou RNAs catalíticos), foi demonstrada, refutando esse axioma. Porque tão pouco ainda se sabe sobre o funcionamento enzimático de RNA , esta discussão se concentrará principalmente em proteína enzimas.
Uma grande enzima proteica molécula é composto por um ou mais aminoácido cadeias chamadas cadeias polipeptídicas. A sequência de aminoácidos determina os padrões de dobramento característicos da estrutura da proteína, que é essencial para a especificidade da enzima. Se a enzima for submetida a mudanças, como flutuações de temperatura ou pH, a estrutura da proteína pode perder seu integridade (desnaturação) e sua capacidade enzimática. A desnaturação é às vezes, mas nem sempre, reversível.
Ligado a algumas enzimas está um componente químico adicional denominado cofator, que é um participante direto no evento catalítico e, portanto, é necessário para a atividade enzimática. Um cofator pode ser uma coenzima - uma molécula orgânica, como uma vitamina - ou um metal inorgânico íon ; algumas enzimas requerem ambos. Um cofator pode ser forte ou fracamente ligado à enzima. Se estiver firmemente conectado, o cofator é conhecido como um grupo protético.
Nomenclatura
Uma enzima irá interagir com apenas um tipo de substância ou grupo de substâncias, chamado substrato, para catalisar um certo tipo de reação. Devido a esta especificidade, as enzimas muitas vezes têm sido nomeadas adicionando o sufixo -ase ao nome do substrato (como em urease , que catalisa a quebra de ureia ) Nem todas as enzimas foram nomeadas dessa maneira, no entanto, para facilitar a confusão em torno da nomenclatura das enzimas, um sistema de classificação foi desenvolvido com base no tipo de reação que a enzima catalisa. Existem seis categorias principais e suas reações: (1) oxidorredutases, que estão envolvidas na transferência de elétrons; (2) transferases, que transferem um grupo químico de uma substância para outra; (3) hidrolases, que fender o substrato por absorção de uma molécula de água (hidrólise); (4) liases, que formam ligações duplas pela adição ou remoção de um grupo químico; (5) isomerases, que transferem um grupo dentro de uma molécula para formar um isômero; e (6) ligases, ou sintetases, que acoplam a formação de várias ligações químicas à quebra de uma ligação pirofosfato em trifosfato de adenosina ou um semelhante nucleotídeo .
Mecanismo de ação enzimática
Na maioria das reações químicas, existe uma barreira de energia que deve ser superada para que a reação ocorra. Essa barreira impede que moléculas complexas como proteínas e ácidos nucléicos se degradem espontaneamente e, portanto, é necessária para a preservação da vida. Quando mudanças metabólicas são necessárias em uma célula, entretanto, algumas dessas moléculas complexas devem ser quebradas e essa barreira de energia deve ser superada. O calor pode fornecer a energia adicional necessária (chamada energia de ativação ), mas o aumento da temperatura mataria a célula. O alternativo é diminuir o nível de energia de ativação através do uso de um catalisador . Este é o papel que as enzimas desempenham. Eles reagem com o substrato para formar um complexo intermediário - um estado de transição - que requer menos energia para que a reação prossiga. O intermediário instável composto decompõe-se rapidamente para formar produtos de reação, e a enzima inalterada fica livre para reagir com outras moléculas de substrato.
Apenas uma determinada região da enzima, chamada de sítio ativo, se liga ao substrato. O sítio ativo é uma ranhura ou bolsa formada pelo padrão de dobramento da proteína. Esta estrutura tridimensional, juntamente com as propriedades químicas e elétricas dos aminoácidos e cofatores dentro do sítio ativo, permite que apenas um substrato particular se ligue ao sítio, determinando assim a especificidade da enzima.
enzima; sítio ativo O sítio ativo de uma enzima é um sulco ou bolsa que se liga a um substrato específico. Encyclopædia Britannica, Inc.
A síntese e a atividade da enzima também são influenciadas pelo controle genético e pela distribuição em uma célula. Algumas enzimas não são produzidas por certas células e outras são formadas apenas quando necessário. As enzimas nem sempre são encontradas uniformemente dentro de uma célula; muitas vezes eles são compartimentados no núcleo, no membrana celular , ou em estruturas subcelulares. As taxas de síntese e atividade enzimática são ainda influenciadas por hormônios, neurossecreções e outros produtos químicos que afetam o sistema interno da célula meio Ambiente .
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