Enzima proteolítica
Enzima proteolítica , também chamado protease , proteinase , ou peptidase , qualquer um de um grupo de enzimas que quebram a longa cadeia de moléculas de proteínas em fragmentos mais curtos (peptídeos) e, eventualmente, em seus componentes, aminoácidos . Enzimas proteolíticas estão presentes em bactérias , archaea , certos tipos de algas, alguns vírus , e plantas; eles são mais abundantes, entretanto, em animais.
Existem diferentes tipos de enzimas proteolíticas, que são classificadas de acordo com os locais em que catalisam a clivagem de proteínas. Os dois grupos principais são as exopeptidases, que têm como alvo as extremidades terminais das proteínas, e as endopeptidases, que têm como alvo locais dentro das proteínas. As endopeptidases empregam vários mecanismos catalíticos; dentro deste grupo estão as endopeptidases aspárticas, endopeptidases de cisteína, endopeptidases glutâmicas, metaloendopeptidases, endopeptidases de serina e endopeptidases de treonina. O termo oligopeptidase é reservado para aquelas enzimas que atuam especificamente sobre os peptídeos.
Entre as enzimas proteolíticas mais conhecidas estão as que residem no trato digestivo. No estômago , proteína os materiais são atacados inicialmente por uma endopeptidase gástrica conhecida como pepsina. Quando o material proteico é passado para o intestino delgado, as proteínas, que são apenas parcialmente digeridas no estômago, são posteriormente atacadas por enzimas proteolíticas secretadas pelo pâncreas. Essas enzimas são liberadas no intestino delgado de inativas precursores produzida pelas células acinares do pâncreas. Os precursores são chamados de tripsinogênio, quimiotripsinogênio, proelastase e procarboxipeptidase. O tripsinogênio é transformado em uma endopeptidase chamada tripsina por um enzima (enterocinase) secretada pelas paredes do intestino delgado. A tripsina então ativa os precursores da quimiotripsina, elastase e carboxipeptidase. Quando as enzimas pancreáticas são ativadas no intestino, elas convertem proteínas em aminoácidos livres, que são facilmente absorvidos pelas células da parede intestinal. O pâncreas também produz uma proteína chamada inibidor de tripsina secretora pancreática, que se liga à tripsina e bloqueia sua atividade. Pensa-se que desta forma o pâncreas se protege da autodigestão.
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