Os cientistas agora podem mapear estruturas moleculares em minutos

Os elétrons mostram aos químicos como ver mais com menos.

Os cientistas agora podem mapear estruturas moleculares em minutosDr. Ming Luo, diretor associado do Centro de Cristalografia Macromolecular, raios-X de cristais do vírus da gripe crescidos no espaço para mapear sua estrutura para desenvolvedores de medicamentos. Crédito da foto: Nasa / Getty Images
  • A cristalografia de raios-X permite aos cientistas mapear com precisão as estruturas moleculares, mas o processo é lento graças à necessidade de crescer cristais de tamanho suficiente.
  • Duas equipes de pesquisa independentes descobriram uma maneira de usar a difração de elétrons para mapear com precisão estruturas moleculares com amostras incrivelmente pequenas.
  • Os resultados de sua pesquisa foram publicados em ambos Angwandte Chemie e ChemRxiv .

As pessoas tendem a pensar em raios X, se é que pensam neles, como uma maneira rápida e fácil de capturar mundos ocultos. Você se recosta, o dentista joga um colete pesado de chumbo em você e as radiografias começam a funcionar. Voila! Você tem uma representação atômica de seu molar. Os químicos usam raios X para mapear estruturas moleculares, mas, no mundo microscópico, os raios X provam menos do que as imagens instantâneas que pensamos que são. Eles nem são Polaroid. São mais retratos antigos, levando semanas ou até meses para mapear completamente uma única estrutura cristalina.



Mas isso está prestes a mudar. Duas equipes de pesquisa independentes encontraram uma maneira de usar elétrons para mapear estruturas cristalinas em poucos minutos, reduzindo significativamente o tempo de espera. No mês passado, as equipes publicaram seus trabalhos em química Aplicada e ChemRxiv *. 'Faz muito tempo que não fico tão animada com uma descoberta na química', disse Donna Huryn, uma química orgânica e medicinal da Universidade de Pittsburgh. Notícias de ciência . 'Isso vai mudar a maneira como todos trabalham.'



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Cristalografia de raios X de um cristal de proteína.

Cristalografia de raios X de um cristal de proteína. Fonte da imagem: CSIRO

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De acordo com química Aplicada papel, os químicos publicam cerca de 50.000 estruturas de cristal por ano. A maioria deles é criada usando Cristalografia de raio-x (também conhecido como difração de raios-X). Durante esse processo, os raios X são disparados em uma estrutura cristalina e se dobram ou difratam ao atingi-la. Ao medir como os raios X difratam do cristal, os químicos podem mapear sua estrutura para determinar sua composição e várias características. Isso permite que os químicos determinem as composições das substâncias com as quais trabalham.



No entanto, como os autores do ChemRxiv nota de papel, é uma técnica com limitações.

'O processo é considerado um arte , onde a produção de cristais [sic] de alta qualidade adequados para difração de raios-X requer 'truques do comércio' não codificados e uma certa dose de sorte! ' eles escrevem. 'Além disso, mesmo depois que uma substância foi cristalizada com sucesso, não há garantia de que a forma de cristal particular será passível de difração de raios-X.' [Ênfase original]

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Outro problema, citado por ambos os jornais, é que o crescimento de cristais pode demorar muito. E como qualquer pessoa que já criou uma estrutura de cristal de açúcar para a feira de ciências pode lhe dizer, nem sempre isso acontece. Alguns cientistas podem passar suas carreiras aprendendo a construir cristais de qualidade de tamanho grande o suficiente.



O cultivo de cristais para a cristalografia de raios X é o principal motivo pelo qual pode demorar tanto para mapear uma única estrutura molecular.

Acelerando as coisas com elétrons

Para contornar esse problema de tamanho, as duas equipes usaram elétrons. Os elétrons difratam mais fortemente do que os raios X, criando imagens de alta resolução. Mais importante, o tamanho do cristal não precisa ser tão grande - apenas o de um 'grão de açúcar de confeiteiro' de acordo com o Aplicado papel.

Depois de sucessos na identificação e mapeamento de estruturas cristalinas, ambas as equipes de pesquisa ultrapassaram os limites da difração de elétrons testando-a em amostras heterogêneas (ou seja, misturas de compostos).

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Para o Aplicado Em papel, os pesquisadores analisaram remédios para resfriados contendo ingredientes ativos e inativos e conseguiram descobrir a estrutura do ingrediente ativo (paracetamol). No ChemRxiv papel, os pesquisadores esmagaram quatro compostos e analisaram a mistura. Eles foram capazes de mapear separadamente a estrutura de cada composto.

Conforme observado por Carmen Drahl em Notícias de ciência , usar elétrons para mapear estruturas não é novidade. O Prêmio Nobel de Química 2017 foi para o cientista que mapeou proteínas com a técnica. No entanto, o fato de que os químicos podem agora ser capazes de usar essa técnica para mapear estruturas moleculares de amostras tão pequenas é uma verdadeira virada de jogo.

Um novo século de descobertas

 u200bDNA visto por cristalografia de raios-x.

DNA visto por cristalografia de raios-x. Fonte da imagem: Wikimedia Commons

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Durante a Segunda Guerra Mundial, químico Dorothy Hodgkin e seus colegas usou cristalografia de raios-X para determinar a estrutura da penicilina. Com essa estrutura, os químicos foram capazes de produzir em massa uma versão sintética da droga para os esforços de guerra. A mesma equipe também trabalhou no mapeamento da vitamina B12 e da insulina.

A difração de elétrons pode ser usada para benefícios médicos semelhantes, mas hoje em uma fração do tempo. Também pode ser usado para analisar a pureza da droga e compreender os meandros da partículas de vírus , graças à sua capacidade de obter imagens de alta resolução usando amostras minuciosas.

* Observe: química Aplicada é um jornal científico revisado por pares, enquanto ChemRxiv abriga preprints do manuscrito antes de serem submetidos à revisão por pares. Como tal, parte do material citado do ChemRxiv o papel pode mudar no momento em que chega à publicação revisada por pares.

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